理解氨基酸及其衍生物的构象行为是一项具有挑战性的任务。在此，报道了使用1 H NMR和电子结构计算的组合对L-甲硫氨酸和L-半胱氨酸的酯化和N-乙酰化衍生物的构象分析。根据积分方程形式可极化连续体模型（IEF-PCM），在ωB97X-D / aug-cc-pVTZ水平上获得了孤立相中最稳定的构象异构体的几何形状和能量，并考虑了隐式溶剂效应。 。溶液中化合物的构象偏好也由实验和理论3 J HH确定不同非质子溶剂中的偶合常数分析。结果表明，酯化衍生物的构象稳定性对溶剂效应不是很敏感，而N-乙酰化衍生物的构象平衡在溶剂存在下发生变化。根据自然键轨道（NBO），分子中原子的量子理论（QTAIM）和非共价相互作用（NCI）方法，化合物的构象偏好不是由分子内氢键决定的，而是由超共轭和空间的共同贡献决定的。效果。
关键词： 氨基酸衍生物; 构象分析; 半胱氨酸; 蛋氨酸; 核磁共振光谱; 量子化学计算
氨基酸构成蛋白质和多肽的基本组成部分，在许多生物过程中发挥着重要作用[1,2]。然而，由于特殊的氨基酸特性，例如高熔点，低蒸气压和溶液中两性离子的出现，他们在分离和浓缩阶段的研究对化学家和物理学家来说都是具有挑战性的。尽管如此，考虑到最近的实验和理论发展，有关氨基酸的研究已被更广泛地报道，主要是在气相[3-8]。
在掺入蛋白质的20种氨基酸中，L-蛋氨酸（L-Met）和L-半胱氨酸（L-Cys）是仅含有硫的两种氨基酸。前者是所有真核细胞蛋白质合成中的引发剂氨基酸[9]，而由半胱氨酸的氧化巯基形成的二硫键赋予它们存在的肽和蛋白质的特别稳定性[10]。因此，对L-Met和L-Cys的构象行为的系统研究可以揭示在生物环境中发生的蛋白质和肽的形成的独特性质。
通过几种实验和理论方法研究了L-Met和L-Cys的构象，包括FTIR [11]，旋转和IR-UV双共振光谱[12,13]，光子电离质谱[14]，X-射线吸收[15]和量子化学计算[16-19]。尽管进行了许多这些研究，但仍然缺乏关于其构象异构的影响的信息。此外，两种氨基酸的构象灵活性导致各种低能量几何形状，这使得它们的研究更加困难。
能够提供关于更复杂氨基酸的结构和性质的更详细理解的替代方案是研究它们的酯化和N-乙酰化衍生物。这些衍生物可溶于几种有机溶剂，因此，它们的性质可通过核磁共振（NMR）研究，核磁共振是最强大的光谱表征工具。为了更深入地了解氨基酸特性，理论和实验方法之间的相互作用至关重要。因此，高水平的量子化学计算，如Møller-Plesset（MP2）方法和密度泛函理论（DFT）计算，以及实验技术相结合，以获得更准确的结果[20-24]。
我们的研究小组最近研究了一些氨基酸衍生物，包括色氨酸衍生物[20]，苯丙氨酸和酪氨酸[21]，天冬氨酸[22]，脯氨酸[23]和组氨酸[24]。这些研究提供了显着的结果，以理解相应氨基酸在参与多肽链的过程中的重要性。此外，这些工作提出了关于氨基酸构象偏好的独特解释。
因此，有兴趣扩展先前的研究以研究L-甲硫氨酸和L-半胱氨酸酯化和N-乙酰化衍生物的构象偏好（表1）。为了获得关于主要构象异构体的更多见解和化合物中的操作效果，无论是在分离相还是在各种非质子溶剂中，1 H NMR光谱和量子化学计算，包括自然键轨道（NBO），原子的量子理论使用分子（QTAIM）和非共价相互作用（NCI）分析。