DUF692多核铁加氧酶（MNIOs）是一个新兴的剪裁酶家族，参与核糖体合成和翻译后修饰肽（RiPP）的生物合成。迄今为止，三个成员，MbnB、TglH和ChrH，已被鉴定为催化不寻常和复杂的转化。最近，Princeton University的Mohammad R. Seyedsayamdost课题组使用基于共现的生物信息学搜索策略，生成了MNIO-RiPP操纵子的序列相似性网络，该操纵子编码与转运蛋白相邻的一个或多个MNIO。该网络揭示了1000多个独特的基因簇，这是未经探索的生物合成景观的证据。基于此，这项研究评估了来自该网络的一个MNIO-RiPP簇，该簇在变形杆菌属和放线菌属中编码。该基因簇被称为mov（用于弧菌中的甲杆菌毒素操纵子），编码一个23个残基的前体肽、两个MNIO、一个RiPP识别元件和一个转运蛋白。

图片来源：J. Am. Chem. Soc.

通过体内和体外方法研究，发现一个与MbnB同源的MNIO在前体的Thr-Cys二元体上安装了恶唑酮硫代酰胺。随后，第二个MNIO催化倒数第二个Asn的N−Cα键断裂，产生C末端酰胺化肽。这种转化扩大了酶家族的反应范围，标志着第一个不涉及Cys的MNIO催化修饰的例子，并为未来探索其他MNIO RiPP奠定了基础。

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原文标题：N−Cα Bond Cleavage Catalyzed by a Multinuclear Iron Oxygenase from a Divergent Methanobactin-like RiPP Gene Cluster

原文作者：Vasiliki T. Chioti, Kenzie A. Clark, Jack G. Ganley, Esther J. Han, and Mohammad R. Seyedsayamdost*

J. Am. Chem. Soc. 2024, 146, 7313−7323